稻瘟病菌中单链DNA结合蛋白MoSub1蛋白的结构解析

中国农业大学刘俊峰和彭友良研究组对稻瘟菌中单链DNA结合蛋白MoSub1蛋白的结构和功能进行了深入的研究，相关的研究成果发表在2012年8月18日的《Acta Crystallogr D Biol Crystallogr》上。

该研究组利用北京同步辐射装置（BSRF）和上海光源获得的1.79 Å分辨率的 MoSub1 蛋白的结构。MoSub1在溶液形成二体，其中的每个单体由一个α螺旋和五个β折叠串联而成。MoSub1与人源PC4蛋白拥有相似的二聚体互作界面及DNA结合区域，两者可能以相似的模式结合DNA。与此同时，MoSub1也具有与单链核酸12T的结合能力，其结合常数为186 nM。不过，与PC4的结构相比较，MoSub1具有两个新的结构特征：N端DNA结合域朝向DNA结合位点，可以与DNA互作或者直接结合；C端延伸区域是PC4蛋白所缺少的，此区域很可能参与与其它蛋白因子的互作。

这个研究为理解转MoSub1蛋白的生物学功能提供了结构线索。在研究工作中，同步辐射光源帮助该研究组解开了该蛋白结构的面纱。中国农业大学教授、该研究组组长刘俊峰教授这样描述他们的工作：“MoSub1 C端区域很可能参与与其它蛋白因子的互作，是其发挥功能的重要结构域。因此，获得MoSub1 C端区域的结构将为进一步解析与其互做蛋白质复合物的结构提供基础。而更亮的同步辐射光束线也将必定会有助于解析那些我们已经获得的极小晶体的结构”。

发表文章：

Jinguang Huang, Yanxiang Zhao, Dan Huang,Huaian Liu,Neil Justin, Wensheng Zhao, Junfeng Liu* and Youliang Peng.* Structural features of the single-stranded DNA-binding protein MoSub1 from Magnaporthe oryzae.Acta Cryst., D68, 1071–1076, 2012.